Nature重大突破,福建师范大学以

iNature

年7月22日，福建师范大学欧阳松应与美国普渡大学罗招庆共同通讯在Nature在线发表了题为“Regulationofphosphoribosylubiquitinationbyacalmodulin-dependentglutamylase”的研究论文，该研究发现致病性嗜肺军团菌（Legionellapneumophila）效应蛋白SidJ可以被宿主体内的一个钙调蛋白Calmodulin（简称CaM）结合并激活，进而通过谷氨酸化修饰（Glutamylation）抑制SidE家族泛素连接酶活性的分子机理。该工作详细解析了致病性嗜肺军团菌效应蛋白SidJ调控SidE酶活性的分子机制，为探讨谷氨酸修饰酶（glutamylase）的催化机制提供了新的体系，也为临床治疗嗜肺军团菌感染的药物开发提供了新靶点；

年6月11日，福建师范大学欧阳松应团队在NatureCommunications在线发表题为“TwoHEPNdomainsdictateCRISPRRNAmaturationandtargetcleavageinCas13d”的研究论文，该研究为进一步改造Cas13d蛋白作为核酸编辑及检测工具，提供了扎实的结构基础和理论依据；

年11月13日，福建师范大学欧阳松应团队在CellResearch在线发表“StructuralinsightsintoCas13b-guidedCRISPRRNAmaturationandrecognition”，该成果对认识与理解细菌抵抗RNA病毒入侵的分子基础具有重要意义，为改造CRISPR-Cas13b系统其在RNA识别与编辑、核酸检测领域的应用提供了结构生物学基础（点击阅读）；

年7月1日，福建师范大学欧阳松应等团队在Structure上在线发表了题为“CrystalStructureofATP-BoundHumanABCF1DemonstratesaUniqueConformationofABCProteins”的研究论文，该研究分析了一个结合ATP的野生型人源ABCF1的晶体结构（2.3-?分辨率）。比较研究表明，该结构为预激活中间构象。这种构象是通过ATP与蛋白质的相互作用来稳定的。同时该研究也表明，这种构象是激活ABCF1的一个重要步骤。本研究从分子水平扩展了我们对ABC蛋白激活的理解（点击阅读）。

嗜肺军团菌是一种引起肺炎的不典型致病菌，其引起的重症肺炎俗称“空调肺”。该菌能通过IV型分泌系统Dot/Icm分泌多个效应蛋白到宿主细胞中，调控干扰宿主各种信号通路以辅助其自身在宿主细胞内的增殖。对这些效应蛋白的功能解析不仅有助于阐明了嗜肺军团菌侵染宿主的分子机理，同时也能揭示新的细胞信号传导方式和蛋白质翻译后修饰模式。众所周知，泛素化修饰几乎调控真核细胞的生命活动的所有方面3。在与宿主的长期博弈过程中，病原菌进化出了多种方式来干预宿主的泛素修饰系统，从而达到增强侵染效率和逃避宿主免疫监视的目的。年普渡大学罗招庆教授课题组在《Nature》杂志上首次报道了SidE家族效应蛋白独立于经典的E1和E2酶的泛素化修饰的重大发现，引发了广泛